| Forskningsnyt

Nyt bogværk giver større forståelse for kulde-tolerante organismer

Nyt bogværk samler viden om antifryseproteiner, som blandt andet findes i dyr og planter.
Sne og iskrystaller
Antifryseproteinet blev opdaget af den amerikanske forsker Arthur L. DeVries i 1960'erne. Foto: Colourbox

 

Siden 1960’erne har forskere vidst, at en række bakterier, planter, insekter og fisk rummer særlige antifryseproteiner. Disse proteiner giver mulighed for at overleve i temperaturer, hvor organismen faktisk burde fryse ihjel.

Professor Hans Ramløv fra Institut for Naturvidenskab og Miljø og hans tidligere ph.d.-studerende Dennis Friis er redaktører og bidragsydere til et nyt bogværk i to bind om antifryseproteiner. Proteinerne blev opdaget i midten af 1960’erne af den amerikanske forsker Arthur L. DeVries, og netop den amerikanske forsker har også bidraget til det første af de to bind. 

Professor Hans Ramløv og kolleger på Roskilde Universitet har kortlagt strukturen af antifryseproteinet og arbejdet med dets egenskaber de sidste 20 år. 

”Vekselvarme organismer, der er tilpasset livet i kolde egne, har en masse meget spændende fysiologiske og biokemiske tilpasninger til kuldepåvirkningen. Vores primære formål med forskningen er at forstå, hvordan organismer tilpasser sig til deres miljø, men forskningen giver samtidig indsigt i vands egenskaber og interaktionen mellem is og vand og proteiner og bidrager til forståelsen af strukturens betydning for proteinernes egenskaber,” siger Hans Ramløv.

Selv om anvendelse ikke er det primære formål med forskningen, er det håbet, at proteinet kan anvendes både inden for fødevare- og medicinsk industri. Antifryseproteiner er i en årrække blevet brugt til at undgå rekrystallisation i f.eks. is. Rekrystallisation betyder, at større iskrystaller vokser på bekostning af de mindre, og det giver en knasende og ikke særlig behagelig smagsoplevelse. Rekrystallisationen optræder i mange typer af fødevarer og skaber problemer med f.eks. holdbarhed.

”Det er blot en af mulighederne for at udvide brugen af antifryseproteiner, og det er vores håb, at de også kan komme i spil i medicinalindustrien i forbindelse med kuldepræservering af f.eks. organer," siger Hans Ramløv. 

Værket består af to bind, hvor det første omhandler antifryseproteinerne set i perspektiv af miljø, bio-systematik og evolution. Andet bind omhandler antifryseproteinernes biokemi, struktur, interaktion med isoverflader og vand på molekyleniveau, molekylærbiologi, måling af antifryseaktivitet og proteinernes anvendelsesmuligheder i forskellige industrielle sammenhænge.

Værkets 24 kapitler har i alt 33 bidragydere, som alle er forskere inden for antifryseproteiner og kryobiologi. Bogværket er udkommet på Springer Verlag, Schweiz.

Kontaktinformation: 

For yderligere information kontakt professor Hans Ramløv, mail: hr@ruc.dk

 

 

Fakta: 

Antifryseproteiner er proteiner, der på en måde kan genkende isoverflader og binder sig til dem, så iskrystallers vækst hæmmes. Antifryseproteinene genkender overfladen på baggrund af vandmolekylernes indbyrdes placering, overfladens struktur, ladning og fysisk-kemiske egenskaber. Proteinerne findes hos kulde-tolerante vekselvarme dyr, planter og bakterier, og findes bl.a. i den skandinaviske bille kaldet blankplettet tandbuk. Nogle af organismerne kan tåle, at der dannes is i deres væv, og andre kan tåle temperaturer ned til -60 grader, uden at der dannes is i deres kropsvæsker.